Примеры статей
Гидролазы
Гидролазы, класс ферментов, катализирующих реакции гидролитического (с участием воды) расщепления внутримолекулярных связей (гидролиза). Г. широко распространены в клетках растений и животных…
Проферменты
Проферменты, преферменты, зимогены, неактивные предшественники ферментов, образующиеся в процессе их биосинтеза. Превращаются в активные ферменты в результате реакции т. н. ограниченного протеолиза…
Серин
Серин, a-амино-b-оксипропионовая кислота, HOCH2CH (NH2) COOH, природная аминокислота. Существует в виде 2 оптически-активных - L- и D- и рацемической - DL-форм. Почти все белки содержат L-C.; особенно…
Гистидин
Гистидин, a-амино-b-имидазолилпропионовая кислота…
Пищеварительные ферменты
Пищеварительные ферменты, ферменты, вырабатываемые органами пищеварительной системы и осуществляющие расщепление пищи в процессе пищеварения; относятся к классу гидролаз, специфичных в отношении типа…
Лизин
Лизин, a, e-диаминокапроновая кислота, диаминомонокарбоновая аминокислота, бесцветные кристаллы, мол. масса 146,19: .Л. известен в виде двух оптически активных D- и L-форм. Природный L.-Л. (tпл 224-…
Аргинин
Аргинин, a-мино-s-гуанидинвалериановая к-та, диаминомонокарбоновая аминокислота,в молекуле которой, помимо аминогруппы, есть амидиновая группа (NH2-C=NH). А. имеет основные свойства (изоэлектрич…
Трипсин
Трипсин, фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Т. ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего Т. (молекулярная масса около 24000) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей; его изоэлектрическая точка лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0. С помощью рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура Т. Относится Т. к группе так называемых сериновых протеиназ и содержит в активном центре остатки серина и гистидина.Т. легко подвергается самоперевариванию (автолизу), что приводит к загрязнению препаратов Т. неактивными продуктами (промышленный препарат Т. содержит до 50% неактивных примесей). Препараты Т. высокой чистоты получают хроматографическими методами.
Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу), а также фосфолипазу и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварительных ферментов. Т. отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептидные связи, образованные основными аминокислотами — лизином и аргинином, что позволило широко применять Т. при изучении первичной структуры инсулина, рибонуклеазы и др. белков. Активность Т. подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов Т., содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Ca2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитическую активность Т. Ферменты, аналогичные Т. млекопитающих, обнаружены у представителей др. классов позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных, микроорганизмов и в некоторых высших растениях. У человека и ряда млекопитающих обнаружены также так называемые анионные Т., напоминающие Т. по ряду свойств, но с изоэлектрической точкой в более кислой среде.
Т. обладает противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способен избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине Т. применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов и др., часто в сочетании с др. ферментами и антибиотиками.
Лит.: Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р., Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971.
В. В. Мосолов.